Proteine

Proteine (auch Eiweiße) sind biologische Makromoleküle. Sie bestehen aus Aminosäuren und Peptidbindungen.


Funktionen

  • Grundbausteine (Struktur, Wachstum, Entwicklung)
  • Bewegung (Muskeln, Geißeln)
  • in Transportproteinen, Enzymen, Hormonen, Rezeptoren, Antikörpern
  • können auch Energiequelle sein

Aufbau

Aminosäuren

Aminosäuren sind die kleinsten Bausteine der Eiweiße. Es gibt 20 bis 23 verschiedene Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen.

Die sind im Grundaufbau alle gleich.

  • Enthalten mindestens eine Carboxylgruppe (-COOH) und eine Aminogruppe (-NH₂)
  • Unterscheiden sich am organischen Rest
Aminosäure Grafik

Die einfachste Aminosäure ist Glycin (Gly). Die hat als Rest nur ein H-Atom.

Bildung eines Dipeptids

Mehrere Aminosäuren können eine Kette bilden.

Die Carboxylgruppe der ersten Aminosäure reagiert mit der Aminogruppe der Zweiten. Das nennt man auch Kondensation.

Dipeptid Graphik

Und weil jede Aminosäure beide Gruppen (-COOH und -NH₂) hat, kann an die zweite Aminosäure jetzt auch noch eine Dritte und dann eine Vierte und so weiter dran binden.

Struktur

Primärstruktur

  • Reihenfolge der Aminosäuren im Molekül
  • Aminosäure-Sequenz
\text{Tyr}-\text{Lys}-\text{Ala}-\text{Ala}-\text{Val}-\text{Asp}-\text{Leu}-\text{Ser}-\text{His}-\text{Phe}-\text{Leu}-\text{Lys}-\text{Glu}-\text{Lys}TyrLysAlaAlaValAspLeuSerHisPheLeuLysGluLys\text{Tyr}-\text{Lys}-\text{Ala}-\text{Ala}-\text{Val}-\text{Asp}-\text{Leu}-\text{Ser}-\text{His}-\text{Phe}-\text{Leu}-\text{Lys}-\text{Glu}-\text{Lys}

Sekundärstruktur

  • Räumliche Anordnung der Aminosäure-Kette

Möglich sind:

  • Spirale (α-Helix)
  • gefaltet (β-Faltblattstruktur)

Kommt durch:

  • Wasserstoffbrückenbindungen
  • zwischen H- und O-Atomen der Peptidbindungen

Tertiärstruktur

  • Räumliche Struktur der Proteine (Sekundärstruktur)

Stabilisiert durch:

  • Interaktionen der Seitenketten der Aminosäuren
  • Wasserstoffbrückenbindungen, Van-der-Waals-Kräfte, Disulfidbrücken, etc.

Quartärstruktur

  • Struktur aus verschiedenen (tertiären) Untereinheiten
  • Auch Nicht-Eiweiße (z.B. eisenhaltiger Farbstoff Häm im Hämoglobin)

Nachweis

Denaturierung

Wird das Protein stark erhitzt, dann wird es fest. In einer Lösung entsteht ein weißer Niederschlag.

Das ist genauso, wenn du ein Ei in die Pfanne haust. Das Eiklar wird fest und weiß.

Auslöser:

  • u.A. Hitze, Säure oder Alkohol

Begründung:

  • Wasserstoffbrückenbindungen werden aufgebrochen
  • Nur Primärstruktur bleibt erhalten
  • Eigenschaften ändern sich

Biuretreaktion

  1. Mögliche Eiweißlösung mit 10%-NaOH-Lösung versetzen (Verhältnis 1:1)
  2. Fehling I oder Kupfersulfat-Lösung dazu tropfen (KEIN Fehling II)
  3. Leicht erwärmen

Ergebnis:

Wenn Eiweiß vorhanden ist, dann verfärbt sich die Lösung violett.

  • Weil sich zwischen Peptidketten farbige Kupfer-Komplexe bilden
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