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Proteine sind aus einzelnen Aminosäuren aufgebaut, indem die Aminosäuren miteinander über Peptidbindungen verknüpft werden.
Ein Protein besteht aus mindestens 100 Aminosäuren.
Erklärung
Proteine bestehen aus ganz vielen aneinander geketteten Aminosäuren. Dabei werden die Aminosäuren mit Hilfe von Peptidbindungen miteinander verbunden.
Ab 100 Aminosäuren wird von einem Protein gesprochen.
Wechselwirkungen
Die Seitenketten der Aminosäuren können verschiedene Wechselwirkungen aufeinander ausüben. Normalerweise sind das:
- Elektrostatische Wechselwirkungen (Ladungen der Aminosäuren stoßen sich ab/ ziehen sich an)
- Hydrophobe Wechselwirkungen (unpolare Seitenketten lagern sich zusammen)
- Hydrophile Wechselwirkungen (polare Seitenketten bilden Wasserstoffbrücken aus)
Struktur
Durch verschiedene Wechselwirkungen erhält ein Protein seine einzigartige Struktur.
Die Struktur lässt sich anschließend unterteilen in die:
- Primärstruktur (Peptidbindungen)
- Sekundärstruktur (Helices und Faltblätter)
- Tertiärstruktur (Interaktion des Proteins)
- Quartärstruktur (Interaktion von mehreren Proteinen)
Auf die verschiedenen Strukturen wird jetzt genauer eingegangen.
Primärstruktur
Bei der Primärstruktur geht es nur darum, wie die Kette der Aminosäuren aufgebaut ist. Man betrachtet also, welche Aminosäuren durch eine Peptidbindung aneinanderhängen (Aminosäurensequenz).
Ein Beispiel für die Aminosäurensequenz würde so aussehen:
Sekundärstruktur
Bei der Sekundärstruktur werden die Wechselwirkungen in einer Kette betrachtet.
Wenn es zum Beispiel die Aminosäuren mit einem polaren Rest in einer bestimmten Reihenfolge vorkommen, können die Amid- und Keton- Gruppe der Peptidbindung Wasserstoffbrücken zueinander ausbilden.
Wenn immer die erste und vierte Aminosäure einer Peptidkette eine Wasserstoffbrücke (gestrichelte Bindung zwischen N-H oder O-H) ausbilden, dann bildet sich eine alpha-Helix.
Bei einem beta-Faltblatt würden immer die Amid-Gruppe einer Aminosäurensequenz und die Keton-Gruppe einer anderen Aminosäurensequenz eine Wasserstoffbrückenbindung miteinander eingehen. Dadurch entsteht eine flache Struktur, die aussieht wie ein gefaltetes Blatt (beta-Faltblatt).
Tertiärstruktur
Die Tertiärstruktur sorgt nochmal für eine Verformung des Proteins. Dabei können zum Beispiel Metall-Ionen wie Eisen oder Magnesium einen Einfluss auf die Struktur haben.
Üblicher ist aber die Wechselwirkung von zwei Cystein Seitenketten. Hier bilden die beiden Thiol-Gruppen, dann eine Disulfidbrücke.
Quartärstruktur
Eine nicht immer zu sehende Wechselwirkung ist die Quartärstruktur. Hier lagern sich zum Beispiel mehrere Proteine zusammen, die dann einen großen Proteinkomplex bilden.
Das Ganze kannst du dir wie ein Puzzle aus mehreren Proteinen vorstellen.
Denaturierung
Wird das Protein stark erhitzt, dann wird es fest. In einer Lösung entsteht ein weißer Niederschlag.
Das ist genauso, wenn du ein Ei in die Pfanne gibst. Das Eiklar wird fest und weiß.
Auslöser:
- u.A. Hitze, Säure oder Alkohol
Begründung:
- Wasserstoffbrückenbindungen werden aufgebrochen
- Nur Primärstruktur bleibt erhalten
- Eigenschaften ändern sich
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