Naturstoffe - Proteine

Proteine sind aus einzelnen Aminosäuren aufgebaut, indem die Aminosäuren miteinander über Peptidbindungen verknüpft werden.

Ein Protein besteht aus mindestens 100 Aminosäuren.


Erklärung

Proteine bestehen aus ganz vielen aneinander geketteten Aminosäuren. Dabei werden die Aminosäuren mit Hilfe von Peptidbindungen miteinander verbunden.

Ab 100 Aminosäuren wird von einem Protein gesprochen.

Wechselwirkungen

Die Seitenketten der Aminosäuren können verschiedene Wechselwirkungen aufeinander ausüben. Normalerweise sind das:

  • Elektrostatische Wechselwirkungen (Ladungen der Aminosäuren stoßen sich ab/ ziehen sich an)
  • Hydrophobe Wechselwirkungen (unpolare Seitenketten lagern sich zusammen)
  • Hydrophile Wechselwirkungen (polare Seitenketten bilden Wasserstoffbrücken aus)

Struktur

Durch verschiedene Wechselwirkungen erhält ein Protein seine einzigartige Struktur.

Die Struktur lässt sich anschließend unterteilen in die:

  • Primärstruktur (Peptidbindungen)
  • Sekundärstruktur (Helices und Faltblätter)
  • Tertiärstruktur (Interaktion des Proteins)
  • Quartärstruktur (Interaktion von mehreren Proteinen)

Auf die verschiedenen Strukturen wird jetzt genauer eingegangen.

Primärstruktur

Bei der Primärstruktur geht es nur darum, wie die Kette der Aminosäuren aufgebaut ist. Man betrachtet also, welche Aminosäuren durch eine Peptidbindung aneinanderhängen (Aminosäurensequenz).

Ein Beispiel für die Aminosäurensequenz würde so aussehen:

\text{Tyr}-\text{Lys}-\text{Ala}-\text{Ala}-\text{Val}-\text{Asp}-\text{Leu}-\text{Ser}-\text{His}-\text{Phe}-\text{Leu}-\text{Lys}-\text{Glu}-\text{Lys}TyrLysAlaAlaValAspLeuSerHisPheLeuLysGluLys\text{Tyr}-\text{Lys}-\text{Ala}-\text{Ala}-\text{Val}-\text{Asp}-\text{Leu}-\text{Ser}-\text{His}-\text{Phe}-\text{Leu}-\text{Lys}-\text{Glu}-\text{Lys}

Sekundärstruktur

Bei der Sekundärstruktur werden die Wechselwirkungen in einer Kette betrachtet.

Wenn es zum Beispiel die Aminosäuren mit einem polaren Rest in einer bestimmten Reihenfolge vorkommen, können die Amid- und Keton- Gruppe der Peptidbindung Wasserstoffbrücken zueinander ausbilden.

Wenn immer die erste und vierte Aminosäure einer Peptidkette eine Wasserstoffbrücke (gestrichelte Bindung zwischen N-H oder O-H) ausbilden, dann bildet sich eine alpha-Helix.

Es wird dargestellt dass sich eine Kette von Aminosäuren um sich selbst wickelt und dadurch eine Helix als Struktur entsteht

Bei einem beta-Faltblatt würden immer die Amid-Gruppe einer Aminosäurensequenz und die Keton-Gruppe einer anderen Aminosäurensequenz eine Wasserstoffbrückenbindung miteinander eingehen. Dadurch entsteht eine flache Struktur, die aussieht wie ein gefaltetes Blatt (beta-Faltblatt).

Es wird dargestellt dass sich meherere Aminosäuresequenzen nebeneinanader anordnen und die Keton gruppe zu den Amid gruppe Wasserstoffbrücken ausbilden

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur sorgt nochmal für eine Verformung des Proteins. Dabei können zum Beispiel Metall-Ionen wie Eisen oder Magnesium einen Einfluss auf die Struktur haben.

Üblicher ist aber die Wechselwirkung von zwei Cystein Seitenketten. Hier bilden die beiden Thiol-Gruppen, dann eine Disulfidbrücke.

Es wird dargestellt wie sich die Seitenketten von zwei Cystein Aminosäuren miteinander und dass dabei aus zwei Thiol Gruppen eine Disulfid Brücke wird

Quartärstruktur

Eine nicht immer zu sehende Wechselwirkung ist die Quartärstruktur. Hier lagern sich zum Beispiel mehrere Proteine zusammen, die dann einen großen Proteinkomplex bilden.

Das Ganze kannst du dir wie ein Puzzle aus mehreren Proteinen vorstellen.

Es wird ein Puzzle aus meheren Teilen dargestellt was sich gerade zusammensetzt

Denaturierung

Wird das Protein stark erhitzt, dann wird es fest. In einer Lösung entsteht ein weißer Niederschlag.

Das ist genauso, wenn du ein Ei in die Pfanne gibst. Das Eiklar wird fest und weiß.

Auslöser:

  • u.A. Hitze, Säure oder Alkohol

Begründung:

  • Wasserstoffbrückenbindungen werden aufgebrochen
  • Nur Primärstruktur bleibt erhalten
  • Eigenschaften ändern sich
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